Некоторые из них недостаточно специфичны и, хотя их активность в сыворотке увеличена после инфаркта миокарда, повышение их активности наблюдается и прп ряде других состояний. Например, увеличение активности аденилаткиназы сыворотки наблюдается не только при инфаркте миокарда, но также прп коронарной недостаточности, легочной эмболии, миопатиях, болезнях щитовидной железы, интоксикациях и после интенсивной физической нагрузки. Повышение активности альдолазы и фосфогексозоизомеразы [White, 1958, 1960] наблюдается как при инфаркте миокарда, так и при других состояниях. Однако в связи с методическими трудностями опи не нашли широкого применения при исследовании сердечных заболевапий.
При повреждении миокарда отмечается также кратковременное увеличение активности малатдегидрогеназы [Ordell, 1956;; Bing et al., 1957], однако изменение активности этого фермента менее специфично, чем аспартаттрансаминазы [Coodely, 1970]. Подобное отсутствие специфичности также характерно для гли-церальдегидрофосфатдегидрогепазы, активность которой увеличивается в плазме больных и экспериментальных животных с инфарктом миокарда [Karliner et al., 1971]. В пастоящеп главе будут обсуждаться такие ферменты, как аспартаттрансаминаза, лактатдегидрогеназа, креатинкиназа и их изоферменты. Такие ферменты, как аланиптрансаминаза и ориитинкарбамоплтранс-фераза, находят свое применение при оценке вклада других органов в спектр ферментов плазмы крови.
Внезапная и полпая закупорка коронарной артерии тромбом приводит к нарушению кровообращения в определенной зоне ткани миокарда и спабжепия кислородом и глюкозой. Возникающая за-грудппная боль обусловлена развивающимся некрозом ткани. Тяжелый инфаркт миокарда, однако, может пе сопровождаться явным тромбозом крупного сосуда, как это часто встречается. Тромбоз может быть вторичным, однако каким бы пи был механизм повреждения сердечной мышцы, оно приводит к внезапному освобождению сердечных ферментов в кровеносное русло.
