Малатдегидрогеназа используется в качестве
индикаторного фермента при спектрофотометрических определениях активности
аспартаттрансаминазы . Поэтому активность малатдегидрогеназы в сыворотке может
быть оценена при определении трансаминазной активности образцов в присутствии
или отсутствии добавляемой малатдегидрогеназы. Наблюдаемые значения активности
трансаминазы приблизительно одинаковы при высоких уровнях активности
малатдегидрогеназы в сыворотке, но значительно различаются при нормальпых
значениях активности последнего фермента [Siegel et al., 1956; Fahlgren et al.,
1958].
Подобно лактатдегндрогеназе, малатдегидрогеназа
также широко распространена в тканях, поэтому определение ее активности в
сыворотке имеет относительно небольшую диагностическую ценность. Тем не менее
преходящее повышение ее уровня в сыворотке наблюдается после клинического и
экспериментального инфаркта миокарда. Повышенные значения также имеют место при
различных гемолитических заболеваниях, генерализованных карциноматозах и при
заболеваниях печени, особенно при остром гепатите.
Среди нескольких недавних клинических
исследований следует отметить работу Garbus (1971), предположившего, что
появление митохопдриалыюго изофермента малатдегидрогеназы в сыворотке может
быть проявлением тяжелого клеточного повреждения.
Две формы изоцитратдегидрогеназы, отличающиеся
по своей ко-ферментной специфичности, катализируют окисление изоцитрага в
присутствии ионов марганца (Мп++). НАД+-зависимая форма, которая имеется в
митохондриях, не декарбоксилирует промежуточный оксалосукципат, в то время как
форма, имеющаяся
НАДФ+-зависимая форма широко распространена в
тканях человека, включая печень, сердце и скелетную мускулатуру. Она имеет
молекулярную массу 64 000. Ее нормальный активатор - ионы Мп++ могут в
ограниченных пределах замещаться на ионы Mg++ или Со++.
