Трансаминаз-ные активности, определенные в желчи, лишь в 2-10 раз превосходят таковые в сыворотке, что дает основание предположить, что удаление этих ферментов с желчью пе является основным фактором, контролирующим их исчезновение из сыворотки.
Плазма семенной жидкости является богатым источником ферментов, из которых наиболее интересны кислая фосфатаза (которая образуется в основном в предстательной железе) и лактат-дегидрогеназа. Последняя содержит существенные количества ЛДГ-Х, изофермента, специфичного для сперматозоидов.
Обсуждение цитохимической локализации ферментов не входит в задачу данной работы; мы можем рекомендовать читателю статью Rost (1971) и такие книги, как, например, работы Pearse (1968, 1972). Baron (1972) обращает внимание на относительное пренебрежение к вопросам клинической химии клеточных компонентов и указывает на легкую доступность эритроцитов, лейкоцитов, и мышечных клеток. Его замечапия, вероятно, справедливы в отношении общей клинической химии, однако клинические энзимо-логи могут с полным правом утверждать, что активность ферментов измерялась на этом материале в течение 20 лет. Заметные успехи сделаны в выяснении аномалий ферментов, ответственных за многие генетически детерминированные заболевания. Сюда относятся такие заболевания, как галактоземия, определенные формы врожденных гемолитических анемий, различные проявления болезней запасания гликогена, в основе которых лежат дефекты ферментов, а также прогрессирующая мышечная дистрофия, при которой аномалии ферментов, по-видимому, связаны с потерей белка из мышц из-за увеличенной проницаемости мембран.
Эритроцит является наиболее удобной клеткой для изучения ферментных дефектов при гематологических заболеваниях, а также при галактоземии, при которой недостаточность эритроцитар-ной гексозо-1-фосфатуридилтрансферазы соответствует недостаточности печеночного фермента [Kalckar et al., 1956].
