Из полученных данных было практически невозможно выявить величину истинной активности. Наблюдаемый разброс может быть обусловлен следующими причинами: это могут быть ткани, не принадлежащие человеку, неблагоприятные условия транспортировки, изоферментпый состав может отличаться от состава обычно используемых клинических образцов. Основная причина значительного разброса - это различие в условиях, используемых для определения каталитической активности. Недавние исследования рутинных методов, используемых для определения активности аспартаттрансаминазы в 300 английских лабораториях, показали, что в настоящее время применяется около 30 различных методов. Следовательно, практически невозможно сравнить результаты, полученные в разных лабораториях. Подобное положение требует внедрения в клиническую практику стандартизованных методов.
Bergmeyer (1972) недавно обсуждал факторы, которые необходимо принимать во внимание при разработке унифицированного метода. Этот метод должен быть введен в клиническую практику и, насколько возможно, согласован с рекомендациями международной комиссии по единицам. Выбранный метод должен быть достаточно чувствительным, высокоспецифичным, воспроизводимым и точным, а также простым и пригодным для рутинных исследований. Оптимальные условия должны быть установлены экспериментально и конкретно определены для стандартного метода.
Было предложено три варианта. Немецкое общество клинической химии в 1970 г. рекомендовало условия для определения лактатдегидрогеназы, 2-оксибутират-дегидрогеназы, глутаматдегидрогеназы, аспартаттрансаминазы, аланннтрансаминазы, креатинкиназы, щелочной фосфатазы и лейцинаминопептидазы (лейцинариламидазы). Позднее (1972 г.) были предложены методы непрерывной регистрации ферментативной активности при 25° С в оптимальных условиях.
Бритапская рабочая группа описала стандартизованные методы для колориметрического определения щелочпой фосфатазы при 37° С [Moss et al., 1971] и для аспартат- и аланинтрансамииаз непрерывного определения активности при 25°.
