Thomson (1969) в связи с этим рекомендует, чтобы сыворотка для определения креатинкиназы хранилась при 4° С и определение активности производилось при неярком свете. Выделение глюкозо-6-фосфатдегидрогепазы, чувствительной к нагреванию и гемолизу, должно происходить при 0-4° С, поскольку при комнатной температуре фермент очень быстро теряет свою активность. Этот фермент, однако, более стабилен в ннтактных эритроцитах.
Многие ферменты встречаются в нормальной и патологической моче (Raab, 1968). Имеется еще ряд проблем, которые должны быть решены перед тем, как определять активность ферментов мочи в диагностических целях. Кислая реакция среды не способствует сохранению активности некоторых ферментов. Присутствие мочевины затрудняет точное определение активности лактатдегидрогеназы и других ферментов. Влияние мочевины в малых концентрациях выражено при 37° С, поэтому очень трудно предотвратить инактивацию изофермента М4-лактатдегидрогеназы в мочевом пузыре. Концентрация фосфатов в моче достаточно высокая, чтобы вызвать торможение фосфатазной активности.
Более того, Schoenenberger и Wacker (1965, 1966) описала специфические пептидные ингибиторы изоферментов М4 и КЦ-лак-татдегидрогеназы, присутствующие в моче. Чтобы уменьшить влияние ингибиторов ферментов, необходимо перед определением активности проводить диализ. При этом не следует забывать, что диализ может не устранить полностью тормозящий эффект. Хотя мочевина достаточно быстро удаляется диализом, ферментативная активность не всегда восстанавливается до контрольных значений [Wilkinson, 1968].
Суточные образцы мочи собирали и хранили при 4° С и затем добавляли к ночной порции, однако гораздо легче осуществлять сбор 8-часовых ночных образцов [Dorfman et al., 1963].
