Хотя сообщалось, что этот фермент имеет значепие при диагностике заболеваний печени (высокая активность фермента характерна при гепатитах, пормальная или слегка увеличенная активность наблюдается при хроническом гепатите, циррозе, холестазе [Bruns, Jacob, 1954]) по-видимому, этот фермент менее чувствителен в качестве показателя острого гепатита, чем трансаминаза [Bodansky et al., 1959].
Повышение активности фермента обнаружено также у большинства больных с опухолевыми неопластическими заболеваниями, в особенности при раке бронхов и половых органов [Bruns, Jacob, 1954], раке молочной железы [Joplin, Jegatheesan, 1962], раке желудка, ободочной кишки, предстательной и поджелудочной желез [Schwartz et ah, 1963]. Этот ферментный тест нашел применение и в оценке эффективности курса лечения при различных метастазах рака [Joplin, Jegatheesan, 1962; Weber, Wegmann, 1968].
Подъем активности глюкозофосфатизомеразы наблюдается также при первичных миопатпях, таких, как прогрессирующие мышечные дистрофии и дерматомиозиты: [Dreyfus et ah, 1958], при мегалобластической анемии.
Врожденная недостаточность глюкозофосфатизомеразы эритроцитов была описана у детей, страдающих гемолитической анемией, у которых некоторые из клинически здоровых родственников имели частичную недостаточность эритроцитарпого фермента и, по-видимому, были гетерозиготами по апомалыюму гену [Baughan et ah, 1968].
Методы определения активности ферментов, широко используемые в клинических лабораториях, могут быть разделены на две основные группы: а) методы, основанные на инкубации ферментного препарата, обычно сыворотки, с субстратом в соответствующем буфере в течение определенного времени, по истечении которого ферментативную реакцию останавливают и образующиеся продукты определяют при помощи подходящей химической реакции; б) методы, с помощью которых непрерывно или периодически в ходе ферментативной реакции определяют потребление субстрата или кофермента либо образование продукта.
