Продукт реакции L-орнитин также оказывает ингибирующее действие па этот фермент [Loeb, Stnhlman, 1969]. Оптимальная активность наблюдается при значениях рН среды от 9,0 до 9,5.
В противоположность сообщениям о существовании множественных форм аргиназы, Sakai и Murachi (1969) предположили, что обнаруженные формы являются не истинными изоферментамн, а артефактами, возникающими в ходе очистки и разделения. Cabello и др. (1965) выделили из эритроцитов две иммунологически различные формы аргиназы, однако Nishibe и Makino (1971) не смогли подтвердить этот факт.
Аргиназную активность обычно определяют при помощи измерения количества образующейся мочевины во время инкубации препарата фермента с аргинином. Накопление мочевины при этом обычно оценивается так; после разрушения мочевины уреазой манометрически измеряют выход двуокиси углерода либо колориметрически или титриметрически определяют образование аммиака. С другой стороны, активность аргиназы можно оценить титрованием образующегося в ходе ферментативной реакции орнитина. Другие методики включают определение при помощи модифицированной реакции Sakaguchi, избытка аргинина, остающегося в реакционной смеси после инкубации .
При определении активности аргиназы в сыворотке необходимо избавиться от мочевины, присутствующей в образце, что достигается осаждением ферментного белка сульфатом аммония. Осадочный белок растворяют в малеатном буфере, содержащем хлорид марганца, и инкубируют с аргипином при 38° С. Конечное значение рН смеси равно 9,0. Контрольные определения проводят без сыворотки и без субстрата. В конце инкубационного периода реакцию останавливают добавлением хлорной кислоты. Количество мочевины в супернатанте определяют при помощи изонитро-зопропиофеионовой реакции.