Похожий метод предложил Mellerup (1967). Согласно этому методу мочевину из образца сыворотки удаляют посредством гель-фильтрации на колонке с сефадексом G-25. Элюат инкубируют при 37° С с аргинином в глициновом буфере при рН 9,5, после чего белки осаждают трихлоруксусной кислотой, а количество образовавшейся мочевины определяют при помощи диаце-тилмоноксимовой реакции.
Активность аргиназы в сыворотке крови является высокоспецифичным индикатором повреждения клеток печени. Так, высокие значения аргиназной активности отмечаются при циррозе, гепатите, гепатоме и жировой инфильтрации печени [Manning, Grisolia, 1957; Ugarte et al., 1960; Dargel, 1966]. Однако, вследствие того что этот фермент появляется в циркулирующей крови только при повреждении мембран клеток или органелл, определение юности аргиназы в сыворотке не является очень чувствптель-активност с техническими сложностям.
Тпучняюпшми определение активности этого фермента, широкому использованию измерении аргиназной активности в качестве диагностического теста при печеночной сывороточные активности аргиназы отмечали у яетей при тифоидной лихорадке [Kumate et al., 1958]. Активность эритроцитарной аргиназы заметно повышается при мегалоблас-тических анемиях [Reynolds et al., 1957].
Гуаниндезаминаза (гуаназа) - впутриклеточный фермент, содержащийся в основном в печени, почках и мозге [Levine et al., 1963], катализирует превращение гуанина в ксантии. Таким образом, этот фермент играет важную роль в распаде пуринов при превращении гуаниннуклеотидов в мочевую кислоту:
Несмотря на то что гуаназа гидролизует ряд синтетических аналогов гуанина, особенно эффективно назагуанин, она не действует па другие распространенные в природе пурины, такие, как гуанозин, аденозин, аденин, гуаниловая кислота, а также адениловая кислота.
