Многие исследователи использовали для этих целей белковые субстраты, такие, как гемоглобин [Anion, 1938], казеин, высушенная сыворотка человека [Gowenlock, 1953] и меченный 1311, альбумин человека [Loken et al., 1961] и измеряли скорость реакции различными способами, включая определение накопления пебелкового азота или тирозиновых остатков при помощи реактива Фолина. Очень прост способ определения активности трипсина в экскрементах па рентгеновских пленках. Наибольшее разведение суспензии фекалий, при котором отмечается переваривание желатины пленок, служит грубой оцепкой активности трипсина [Gordon et al., 1952]. Несмотря па ограниченное использование в диагностических целях определепия трипсина у младенцев, присутствие в экскрементах пептидаз полностью исключает применение данного VI других способов измерения активности фермента у детей.
Рассмотренные методы не являются специфичными для ттшпеина или хпмотрипсина, и полученные результаты включают активности и других пептидаз, таких, как плазмин.
Клиническое применение определения активности трипсина и хнмотрнпенна рассматривается в главе И.
Мочевина может отщепляться также от некоторых а-замещенных аргининов. Наиболее богатым источником этого фермента является печень, где аргиназа обнаруживается в ядрах, митохондриях и микросомах, однако незначительная активность отмечается в надосадочной фракции. Небольшая аргиназпая активность обнаружена также в других тканях, включая эритроциты [Reynolds ot al., 1957; Nishibe, Makino, 1971] и мозг [Gershenovitch et al., 1969], тем не менее этот фермент не обнаруживается в нормальной сыворотке.
Очищенный кристаллический фермент имеет молекулярную массу приблизительно 140000. Он активируется ионами марганца (Мп++), однако неочищенные препараты могут также активироваться другими двухвалентными ионами металлов (Со++, Ni++ и Mg++). L-лейцин оказывает ингибиторный эффект, в то время как D-стероизомер не изменяет активности аргиназы.
