Активность химотрипсипа может быть также оценена при использовании синтетических субстратов, для этих целей применялись такие соединения, как тирозин-этиловый эфир, в присутствии которого активность трипсина незначительна.
Ингибиторы трипсина другой химической природы присутствуют в сыворотке крови человека. Это белковые вещества, ai- ц аг-антитрнпсипы, концентрация которых возрастает при беременности и различных воспалительных и злокачественных заболеваниях [Homer et al., 1960; Schon et al., 1962; Kemp, Johnstone, 1964; Metais et al, 1966]. Наследственная недостаточность ад-антитрипсина сопровождается ранним развитием эмфиземы легких. Трипсин и химотрипсин активируются альбумином сыворотки человека, что необходимо учитывать при определении антитрипсиновой активности [Dietz et al., 1967; Bieth et al., 1968a].
Множественные формы трипсина обнаружены Nord и Bier (1953), которые в присутствии ионов кальция получили две электрофоретически различные фракции. Позднее Perrone и др. (1959), используя электрофорез на бумаге при рН 2,6, выделили три катодных компонента. Три катодные функции были получены при рН 4,9 [Lachon et al., 1964]. Сравнительно недавно существование трех катодных фракций было подтверждено при электрофорезе па полосках полнацетатпого сепрафора при рН 8,4 Miller и др. (1967), которые при этом выявили пять анодных изоферментов трипсина. Эти авторы пришли к заключению, что обнаруженные компоненты не являются артефактами, появление которых обусловлено использованием щелочного буфера.
Кроме синтетических субстратов, о которых упоминалось выше, для измерения трипсиноподобпой активности в дуоденальпом содержимом и экскрементах использовали также бензоил- и р-толу-олсульфонпльные производные эфиров аргииипметила и аргинин-этила [Brown, 1960; Siegelman et al., 1962]. Активность химо-трипсина определяли таким же образом в присутствии различных эфиров, амидов и других производных тирозина, фепилаланина или триптофана [Schwert et al., 1948; Bieth et al., 1968].
