Аланинамннопептпдаза представляет собой цптозольпый фермент, наиболее богатым источником которого являются почки; в меньших количествах он встречается также в тонком кишечнике, печени и других тканях (Haschen, 1970). Разные тканевые формы этого фермента различаются по своей электрофоретической подвижности. Всего выделено пять таких изоферментов. При рН 7,0 вслед за наиболее быстрыми печеночными пзоферментами в направлении анода движется изофермент поджелудочной железы. Почечный изофермент остается вблизи точки нанесения, тогда как за дуоденальной формой фермента, наиболее быстро мигрирующей к катоду, следует изофермент, источником которого является подвздошная кишка [Rehfeld et al., 1967]. По своим свойствам сывороточный фермент подобен ферменту печени, и происходит, по-видимому, из этого органа.
Для определения активности алаиинаминопептидазы используются практически такие же методы, что и для определепия активности лейцинаминопептидазы. При сравнении относительных скоростей гидролиза L-алапингидразнпа, L-аланин-р-нитроанили-дипа и L-аланин-В-нафтиламида видно, что последпее соединение более легко подвергается действию фермента.
Повышение активности алаиинаминопептидазы отмечается при заболеваниях поджелудочной железы и гепатобнлиарной системы и сопровождается параллельным повышением активности щелочной фосфатазы, однако изучение изофермептного спектра позволяет установить тканевое происхождение ферментов. В нормальной моче активпость аланинампнопептидазы незначительна, однако при заболеваниях мочевыводящей системы на значительно возрастает. Электрофоретические исследования показывают, что тканевым источником аланинамнпопептидазпой активности мочи служат почки и что сывороточный изофермепт появляется в моче только при протеинурии.
