Кроме того, форма этого фермента ипгибируется ионами сульфата, которые необходимо удалять введением в реакционную смесь ионов бария.
Повышенные активности арилсульфатазы в моче при различпых заболеваниях впервые были обнаружены Boyland и др. (1954, 1955), которые установили повышение активности этого фермента в моче больных туберкулезом легких или почек и при злокачественных новообразованиях. Некоторое сомнение относительно диагностической ценности этого фермента внесло сообщепие Dzialoszynski (1957), который обнаружил практически у всех из 400 обследованных пациентов повышенные активности арилсульфатазы. Наиболее высокие активности этого фермента отмечались, при миелоидиой лейкемии. При злокачественных заболеваниях мочеполовой системы активность арилсульфатазы в моче также заметно повышается.
Одним из первых открытых ферментов была амилаза, активность ее была продемонстрирована в 1833 г., когда Рауеп и Persoz показали, что диастаза (амилаза), содержащаяся в солодовом экстракте, превращает крахмал в сахар. Амилаза тканей человека катализирует гидролиз а-1,4-гликозндных связей крахмала, продукты распада которого содержат по крайней мере три такие связи. Конечными продуктами гидролиза крахмала являются мальтоза и мальтотриоза. Гидролиз ферментом связей на внутренних участках гликозидной цепочки носит, по-видимому, случайный характер, однако две связи на нередуцнрующем копце и последняя связь на редуцирующем конце полисахаридной цепочки устойчивы к действию амилазы [Bird, Hopkins, 1954].
Кинетика реакции достаточно сложна, однако прогрессивное укорочение полисахаридной цепочки приводит к уменьшению вязкости раствора субстрата. Мехапизм этой реакции обсуждается в работе Thoma (1968).