Сульфатазная активность мочи обусловлена присутствием двух ферментов, соответствующих тканевым арилсульфатазам А и В и отличающихся по своей чувствительности к действию специфических ингибиторов [Dodgson, Spencer, 1957].
Основными источниками арилсульфатазы являются печень, поджелудочная железа и почки, в то время как в других тканях этого фермента содержится меньше. При действии арилсульфатазы А скорость гидролиза субстратов изменяется со временем: так, начальная скорость этой реакции достаточно высока, затем следует медленная фаза, после которой скорость гидролиза вновь повышается. На длительность и характер этих фаз могут оказывать влияние температура, рН, концентрация субстрата и наличие различных анионов [Baum, Dodgson, 1958].
Арилсульфатазную активность можно также определять при помощи осаждения образующегося сульфата в виде нерастворимой бензидиновой соли [Dodgson, Spencer, 1952]. Предлагались спек-трофотометрические методы, основанные на различии спектров поглощения фенилсульфата и свободного фенола. Среди них методы, согласно которым в качестве субстратов используются р-нитрокатехолсульфат [Robinson et al., 1953] и р-ацетилфенил-сульфат [Dodgson, Spencer, 1953].
В моче практически всегда содержатся термостабильные соединения, ингибирующие сульфатазную активность. Так как эти вещества могут быть удалены из мочи при помощи диализа, то кажется вероятным, что они представляют собой ионы фосфата и сульфата [Dodgson, Spencer, 1957]. При удалении этих иопов посредством предварительного диализа арилсульфатазная активность образцов значительно возрастает.
Так как арилсульфатаза мочи представляет собой смесь форм А и В, Baum и др. (1959) предположили, что сравнительная оценка активности каждой из этих форм может иметь большое значение для клиницистов. Активность арилсульфатазы А может быть определена при низких концентрациях субстрата в присутствии пнрофосфата, который активирует этот изофермент, в то время как активность арилсульфатазы В проявляется при значительно более высоких концентрациях субстрата.