Молекула фермента является димером; так, изофермент мозга состоит из двух идентичных В-единиц, в то время как мышечный изофермент содержит две идентичные М-единицы, а промежуточный изофермент сердца является гибридом, состоящим из обеих субъединиц [Dance, Watts, 1962; Eppen-berger et al., 1964; Dawson et al„ 1967].
Deul и van Breeman (1964) исследовали различные методы определения изоферментов креатинкиназы, включая (а) элюцию и определение активпости ферментов, (б) инкубацию с креатином и АТФ с последующей реакцией креатинфосфата с молибдатом аммония и (в) серии сопряженных реакций с пируваткина-зои и лактатдогидрогеназой, приводящих к окислению НАД-П. Альтернативные серии ферментативных реакций с применением гексокиназы и глюкозо-6-фосфатдегидрогепазы, сопряженные с системой тетразолнй - формазан [Rosalki, 1965а], являются более чувствительными, однако обладают таким существенным недостатком, как эффект отсутствия дегпдрогсназы.
В настоящее время этот метод модифицирован и появилась возможность определения креатинкиназной активности фракций после гель-электрофореза в агаре при помощи флуоресценции НАД-Н [Somer, Konttinen, 1972; Кое et al., 19721. Это методика дала возможность оценивать содержание МВ-изоферментов в сыворотке пациентов с инфарктом миокарда [Konttinen, Somer. 1972; Wagner et al., 1973]. Методика иммунотитрования, использующая аптисыворотки к ММ- и ВВ-формам, предложена недавно для количественной оценки изоферментов креатинкиназы [Gockers-Wreton, Pfleiderer, 1975].
Для измерения активности креатинкиназы вначале использовались методы, основанные на кислотной лабильности креатинфос-фата, тогда как АДФ и АТФ относительно устойчивы к этому воздействию [Kuby et al., 1954; Ebashi et al., 1959]. По методу Ennor и Stocken (1953), количество потребляемого креатина оценивается при помощи цветной реакции с а-нафтолом и диацети-лом.
