Некоторые тиолы, такие, как хлутатион, дитиотреитол и цистеин, оказывают активирующий эффект. Молекула фермента содержит две активные тиоловые группы, которые играют важную роль в осуществлении каталитической реакции [Lehmann, Pollak, 1942; Benesch et al., 1955; Mahowald, Kudy, 1960; Watts et al., 1962]. Креатинкиназа, как было показано, ингибируется L-тироксином, однако G. R. Doran в лаборатории автора не смог подтвердить этот эффект.
Наиболее богатым источником креатинкиназы является скелетная мускулатура, однако заметное количество его также обнаружено в сердечной мышце, мозге, щитовидной железе и легких, тогда как в остальных тканях отмечаются только следы этого фермента. В печени и эритроцитах можно обнаружить очень низкую активность креатинкиназы.
В клинических лабораториях креатинкиназа обычно определяется в сыворотке крови, однако результаты не отличаются стабильностью. Thomson (1969) рекомендует хранить сыворотку в темноте, при 4° С, так как фермент необратимо инактивируется под действием синего света, особенно если образцы заморожены. Добавление тиола тем не менее обычно повышает активность хранящихся в темноте образцов практически до первоначального значения.
Множественные формы креатинкиназы были впервые обнаружены Watts и др. (1962), Deul и van Breeman (1964), которые описали достаточно отчетливые фракции фермента после гель-электрофореза в агаре экстрактов сердца, мозга и скелетной мускулатуры человека. Мышечная фракция остается практически на старте, в то время как мозговая фракция более подвижна и мигрирует вплотную вслед за альбумином. Креатинкиназа сердечной мышцы состоит в основном из медленного изофермента с небольшим количеством промежуточной фракции [Deul, van Breeman, 1964; Rosalki, 1965а].
