Загрязнение лактатдегидрогеназы апотран-саминазой не было обнаружено, однако высокие контрольные значения могут быть обусловлены присутствием аланинтрансаминазы в индикаторном ферменте [Lott et al., 1974].
В любом случае сыворотку преинкубируют в буфере (рН 7,4) с НАД-Н, L-аланином и лактатдегидрогеназой, после чего реакцию инициируют добавлением а-кетоглутарата и измеряют уменьшение поглощения при 340 нм.
Флюорометрический метод, описанный Laursen и Hansen (1958), как и подобный метод для определения аспартаттрансаминазы, не получил широкого распространения.
Сердечная мышца содержит незначительное количество аланин-трансаминазы по сравнению с аспартаттрансаминазой. Поэтому уровень активности аланннтрансаминазы в сыворотке остается в нормальных пределах при инфаркте миокарда, если только в результате застойных явлений вторично не затрагивается печень.
При заболеваниях печени активности обоих ферментов в сыворотке возрастают. При гепатите активность обоих ферментов заметно повышена, однако использование более современных методов показало, что активность аланинтрапсаминазы повышается в большей степени, чем активность аспартаттрансаминазы. Вследствие более медленной скорости нормализации сывороточная активность аланннтрансаминазы снижается до нормальных пределов много медленнее активности аспартаттрансаминазы и в период выздоровления может оставаться повышенной значительно более длительное время, чем активность аспартаттрансаминазы.
Активность обоих ферментов умеренно повышается при механической желтухе, циррозе и после введения гепатотоксических препаратов, например метотрексата, хлорпромазина и салицилатов. Случайное введение четыреххлористого углерода приводит к значительному повышению активности обоих ферментов.