Медицинская диссертация

     Рекомедации по написанию, работа с литературой 
     Возможность заказать поиск защищенных диссертаций

Трансамипирование играет ключевую роль в промежуточном метаболизме, так как обеспечивает синтез и разрушение аминокислот в живых клетках. Три аминокислоты: глутамат, аспартат и аланин - могут при помощи трансаминирования превращаться в соответствующие а-кетокислоты, которые являются компонентами цикла трикарбоновых кислот. Окисляясь таким образом, они могут служить источником энергии. Трансаминирование также играет большую роль в обеспечении цикла мочевины аспартатом.
Простетической группой, или кофермептом, служит пиридок-сальфосфат, который осуществляет перенос аминогруппы за счет способности образовывать пиридоксаминовые производные с аминокислотами.
Аспартаттрансамипаза высокоспецифичная по отношению к своим субстратам, только цистеат и мезоксалат (кетомалонат) способны замещать аспартат и оксалоацетат, однако активность фермента в этих случаях будет очень низкой [Green et al., 1945].
Аспартаттрансамипаза широко распространена в тканях человека, из которых наиболее богатыми источниками ее являются: сердце, печень, скелетная мускулатура и почки; в поджелудочной железе, селезенке и легких она обнаруживается в меньших количествах [Wroblewski, La Due, 1956]. Уровень этого фермента в эритроцитах незначительный и составляет приблизительно десятую часть его содержания в сыворотке, поэтому слабый гемолиз не оказывает влияния на величину сывороточной активности.
Огромное влияние на развитие клинической энзимологии оказало установление факта, что активность сывороточной трансаминазы временно возрастает после инфаркта миокарда [La Due et al., 1954]. Инфаркт миокарда является относительно распространенным заболеванием, и определение трапсаминаз в сыворотке быстро приобрело диагностическую ценность не только при сердечных заболеваниях, но и при заболеваниях печени и других органов.