С другой стороны, 80% лактатдегидрогеназы
сперматозоидов состоит из этого изофермента. ЛДГ-х является тетрамером,
состоящим из 4 идентичных Х-субъединиц, которые отличаются по амипокислотному
составу от Н- и М-субъединиц [Zinkham et al., 1963]. Х-субъединица, как
кажется, способна образовывать гибридные изоферменты с другими субъединицами.
Подобно ЛДГ-1, ЛДГ-х имеет относительно высокое сродство к а-кетобутирату, но
более чувствительна к ингибировапию оксалатом и более устойчива к действию
мочевины [Wilkinson et al., 1965; Stambaugh et al., 1967].
Другие изоферменты в дополнение к пяти
нормальным обнаруживались в сыворотке крови пациентов со злокачественными
заболеваниями и в опухолевых тканях [Beautyman, 1962; Latner, 1964; Vesell,
1965b; Soetens et al., 1965]. Появление подобных изоферментов, как кажется,
обусловлено образованием в опухолях аномальной субъединицы, которая, связываясь
с нормальными субъединицами, дает ряд изоферментов с необычными
электрофоретическими свойствами. Ясное доказательство подобного полиморфизма
М-субъединицы получено во время обследования пациента с метастазами в печени,
где был выявлен полный набор изоферментов с аномальными электрофоретическими
свойствами.
Добавочные изоферменты также были выделены из
сыворотки крови пациентов с острыми печеночными заболеваниями [Lubra-no et al.,
1971].
Несмотря на то что определение
лактатдегидрогеназпой активности кажется на первый взгляд относительно простой
процедурой, выбор подходящего метода для рутинного использования представляет
собой проблему, так как мы пытаемся измерить общую активность различных смесей
ферментных белков. Обычно выбор бывает таковым, что обеспечивает оптимальные
условия для ферментативной реакции, однако точно определить эти условия
невозможно, так как нзоферментный состав может варьировать от 90% (ЛДГ-1 +
ЛДГ-2) в сыворотке крови пациентов с инфарктом миокарда или пернициозной
анемией до 80% ЛДГ-5 в сыворотке крови пациентов с заболеваниями печени.
