Этот фермент является экзопептидазой,
которая гидролизует цн-стиновые пептиды, такие, как окситоцин [Ingvar, 1967], и
поэтому часто рассматривается под названием окситоциназа. Окситоциназа впервые
упоминается Fekete (1930), обнаружившим ее в материнской сыворотке и
впоследствии показавшим ее плацентарное происхождение. Некоторые исследователи
определяли активность сывороточной лейцинаминопептидазы в процессе беременности
с L-лейцином, 6-нафтиламидом или L-лейцин р-нит-роанилидом в качестве
субстратов, но несомненно, что благодаря широкой специфичности этого фермента
окситоциназа была ответственна за большую часть наблюдаемой активности.
Элек-трофоретическое разделение аминопептидаз сыворотки крови беременных
показало присутствие в сс-области компонента, который не был обнаружен в
сыворотке небеременных [Kowlessar et al, 1961; Page et al., 1961; Smith,
Rutenburg, 1963; Meade, Rosalki, 1964]. Эта фракция была также разделена
хроматографией на сефадексе G-200 [Geobelsman, Beller. 1965]. Она реагировала
более быстро с цистин-бис-нафтиламидом, чем с замещенными амидами лейцина,
более специфичными субстратами для амино-пептидазы сыворотки небеременных
женщин. Цистин-бис-6-наф-тиламид сейчас используется исключительно для
определения окситоциназы, которая чаще встречается под своим официальным
названием цистил-аминопептидаза [Babuna, Jenen, 1966; Klimek, Bilniasz, 1969;
Poch et ah, 1970; Chapman et ah, 1972].
Сывороточная цистил-амипопептидазная
активность увеличивалась прогрессивно во втором и третьем триместрах нормально
протекающей беременности, достигая пика перед родами, но в этом случае имелись
значительные вариации. Была описана экспоненциальная зависимость между
активностью фермента и возрастом беременной [Josephides, Turkington, 1967;
Tovey, 1969]. Chapman и др. (1973), используя автоматический метод, показали,
что нормальная кривая в общем имеет сигмоидальный характер со значительным
подъемом активности в течение 250 дней и более медленным в последующие дни. Это
затрудняет трактовку экспериментальных данных.