Фермент, выделенный из печени быка, имеет молекулярную массу около 202 000; данные ультрацентрифугирования указывают на то, что он состоит по крайней мере из двух субъединиц [Havir et ah, 1965]. Свойства этого фермента были недавно суммированы Ratner (1970). Стабильный в 0,1 М фосфатном буфере при рН 7,5 фермент теряет активность в трис-буфере при 0° С, но его активность быстро восстанавливается при 38° С. Фермент также обратимо расщепляет L-канаваниносукцинат на L-канаванип и сЬумарат, по другим данпым он является специфичным для L-ap-гининосукцината [Ratner et ah, 1953; Walker, 1953].
Аргшшиосукцинатлиазную активность можно определить, инкубируя препарат фермента с аргининосукцинатом и измеряя увеличение в поглощении при 240 нм, обусловленное освобождением фумарата [Ratner, 1970]. Можно также определять колориметрически образующийся аргинин [Takahara, Natelson, 1967]. Levin (1967) обнаружил, что недостаток аргининосукцинатлиазы объясняет биохимические аномалии у умственно отсталых больных с аргининосукцинатацидурией [Allan et ah, 1958; Westall, 1960; Levin et ah, 1961]. По-видимому, облысение у таких пациентов связано с недостатком фермента [Shelley, Rawnsley, 1965].
Измерения активности фермента в сыворотке показали его значительные потенциальные возможности в диагностике заболеваний печени. Согласно данным Chirillo и др. (1972), аргишшо-укцинатлназа является даже более чувствительным показателем гепатоцеллюлярного повреждения, чем аспартат- и аланинтран-оаминаза, причем заметное повышение активности фермента наблюдается при остром и хроническом гепатитах; повышение активности также отмечено при циррозах и метастазах опухоли в печень. Ввиду специфичности ферментов цикла синтеза мочевины при диагностике заболеваний печени дальнейшие исследования этого фермента представляют большой интерес.
Равновесие сильно смещено в сторону образования диоксиацетон-фосфата [Meyerhof, Beck, 1944].
