После того как Robison (1922) предположил, что этот фермент принимает участие в процессе кальцифинировапия костной ткани, некоторые авторы пытались приписать щелочной фосфатазе ряд других функций, однако ни одно из этих предположений не подтвердилось [Moss, 1969].
Удобным методом разделения различных форм щелочной фосфатазы, содержащихся в сыворотке крови, является электрофорез. Так, при гель-электрофорезе в агаре кишечная фракция остается вблизи точки нанесения, в то время как фосфатаза печени состоять из одного или двух компонентов с подвижпостями спили а2-глобулинов. Фракция фосфатазы костной ткани перемещается непосредственно вслед за печеночной формой, а так как первая образует более широкую полосу, то могут возникнуть трудности при идентификации этих форм, особенно если оба компонента представлепы в избытке. Для диагностических целей обычно необходимо проводить сравнительную оценку активностей костной и печеночной форм фосфатазы в сыворотке крови, однако электрофоретические исследования иногда не дают определенных результатов, если не используются соответствующие маркерные препараты.
Для электрофоретического разделения изоферментов щелочной фосфатазы сыворотки крови применялись такие носители, как бумага, крахмальпый блок, крахмальный гель, агаровый гель, аце-татцеллюлоза, акриламидный гель и сефадекс G-200. Эти методики описаны в обзорах Fishman н Ghosh (1967а), Wilkinson (1970). При электрофорезе на носителях, которые не проявляют свойств молекулярного сита, электрофоретические картины напоминают ту. Однако при использовании крахмального и полиакриламидиого гелей электрофоре-граммы имеют более сложный вид, причем в этом случае выявляется несколько минорных компонентов. В случае применения крахмального геля основная фракция щелочной фосфатазы экстракта печепи мигрирует вплотную к фракции трансферрина (В-глобулины) сыворотки крови, однако минорные полосы могут выявляться в зонах В-липопротеннов и медленных ао-глобулннов.
