Медицинская диссертация

     Рекомедации по написанию, работа с литературой 
     Возможность заказать поиск защищенных диссертаций

После удаления литтиттной части 6v- танолом фермент приобретает электрофоретические свойства фосфатазы печени и обнаруживается в зоне В-глобулинов.
Основная щелочная фосфатаза лимфы имеет подвижность медленной фракции В-глобулипов при электрофорезе в крахмальном геле. Активность этой фракции возрастает после приема жирной пищи. По своим электрофоретическим свойствам эта фракция напоминает фосфатазу слизистой оболочки кишечника. Установлено, что щелочная фосфатаза лимфы представляет собой комплекс липпдов с фосфатазой кишечника.
Сывороточная активпость щелочной фосфатазы может быть определена измерением скорости гидролиза соответствующего орто-фосфатного эфира, однако для каждого субстрата значение рН среды должно быть оптимальным. King и Delory (1939) обнаружили, что этилфосфат наиболее быстро гидролизуется при рН 8,1, глицерофосфат - при рН 9,4; фенилфосфат и р-нитрофенилфос-фат - при рН 9,8. В одном из первых клинических исследований сывороточных активностей щелочной фосфатазы Кау (1930), использовавший В-глицерофосфат в качестве субстрата при нормальных значениях рН плазмы крови (7,4), должен был инкубировать реакционную смесь в течение 48 ч, чтобы образование неорганического фосфата был достаточным для последующей опенки. Позднее Jenner и Кау (1932) и другие исследователи, изменив значение рН среды до 8,4, существенно сократили период инкубации для этого субстрата. В-Глицерофосфатный метод, предложенный Bodansky (1933) и модифицированный Shinowara и др. (1942), интенсивно применяется в США, однако за их пределами широкое распространение получила фенилфосфатная методика, разработанная King и Armstrong (1934).
Согласно этой методике, двунатриевая соль фенилфосфата инкубируется при 37° С с сывороткой в барбитоновом буфере при течение 30 мин, а образующийся фенол определяется при помощи чувствительного реагента Folin - Ciocalteu или аминофеназоном (аминоантипирином).