Декарбоксилазы аминокислот осуществляют декарбокси-лирование,
а последующий гидролиз получепного соединения приводит к отщеплению амина.
Реакция с участием трансаминаз представляет собой более сложный процесс, в
котором шиффовы оспования подвергаются таутомерным превращениям с образованием
вторичного промежуточного продукта, последующий гидролиз которого приводит к
образованию соответствующей кетокислоты. Механизм этих реакций детально обсуждается в работе
Martinez-Carrion и Peterson (1970). Связь простетической группы с фермептпым
белком не всегда является достаточно сильной. Так, в лаборатории автора было
показано, что коммерческий ферментный препарат содержит апотрансамипазу,
которая теряет свою простетическую группу (пиридоксальфосфат) во время диализа
[Rosalki, Wilkinson, 1959]. Здесь можно отметить, что не существует четкой
границы между простетическими группами и коферментами.
Кроме денатурации и осаждения белков, существует
ряд других способов инактивирования фермента. Например, действие некоторых
ингибиторов основано на удалении из сферы реакции одного или более важных
катионов металлов, роль которых отмечалась выше. Ионы Са++ могут быть удалены
осаждением при действии оксалата и при помощи образования комплексов с
этилендиами нотетрауксусной кислотой (ЭДТА) или с цитратом. ЭДТА ингибирует
щелочную фосфатазу, образуя комплексы с Mg++, а цитрат связывает ионы Fe+++ в
определенных ферментных системах подобно удалению йода из тироксина, описанному
Maclagan и Reid (1957).
Дыхательные яды, сероводород, цианид, азид и
окись углерода инактивируют цитохромоксидазу в основном путем связывания ионов
Fe++ в стабильные комплексы или посредством образования комплексов с
гемопротеином.
