Arfors и др. (1963) сообщили о том, что наличие кишечного изофермента в сыворотке является характерным признаком людей с нулевой группой крови, a Beckman (1964) продемопстрировал существование связи между присутствием медленной фракции фосфатазы и АВН-секреторным статусом. Эти наблюдения были подтверждены другими исследователями. Boyer (1961) доказал, что щелочная фосфатаза сыворотки крови при беременности также находится под генетическим контролем. Эти сообщения подтвердили и дополнили Robson и Harris (1965), которые при исследовании 700 плацент обнаружили по крайней мере шесть различных фенотипов.
Как уже отмечалось, щелочная фосфатаза является относительно неспецпфичпым ферментом по отношению к субстратамаее естесзтвенный субстрат до сих пор неизвестен. Для определения актавности этого фермента в сыворотке предложено использовать в качестве субстратов около 12 фосфатных эфиров, из которых наиболее интенсивно применяются следующие глицерофосфат [Bodansky, 1933; Shinowara et ah, 1942], фенилфосфат [KingT Armstrong, 1934; Moss et ah, 1971], р-питрофенилфосфат [Ohmo-ri, 1937; Bessey et ah, 1946], фенолфталеинмонофосфат [Babson et ah, 1966; Wilkinson, Vodden, 1966] и тимолфталеинмонофосфат [Roy, 1970].
Щелочные фосфатазы, выделенные из различных тканей человека, одинаковым образом взаимодействуют с каждым йзэтих субстратов. Исключение составляет фосфатаза слизистой оболочки кишечника, которая гидролизует р-нитрофеиилфосфат со скоростью, в 2 раза меньшей, чем 6-глицерофосфат, в то время как скорости взаимодействия ферментов костной ткани, печени, селе-зенки и почек с обоими субстратами приблизительно одинаковы . [Nisselbaum et ah, 1961]. Фермент из слизистой оболочки кишеч- нпка реагирует менее легко, чем другие фосфатазы, с фенолфта-леиимонофосфатом и р-нафтилфосфатом [Wolf et ah, 1969]. Использование субстратных аналогов поэтому мало пригодно для сравнительной оценки изоферментов фосфатазы в сыворотке в соответствии с их тканевой принадлежностью.
