Креатинкиназа удаляется быстрее, чем аспартаттрансамипаза, скорость исчезновения которой в свою очередь превышает таковую аланннтрансаминазы. Различия в скоростях исчезновения ферментов необходимо иметь в виду при использовании ферментных тестов для диагпоза; приведенные примеры также показывают важность фактора времени по отношению к патологическому процессу.
Различия скоростей исчезновения хорошо показаны, где изображены активности некоторых сывороточных ферментов у пациентов с идиопатической миоглобннурней. Эти данные были любезно предоставлены автору докторами D. А. Агvan и Eleanor Griffith [Wilkinson, 1970]. Времена полураспада, изображенные на рисунке, хорошо совпадают с временами, полученными для других пациентов.
Скорости оборотов сывороточных ферментов обсужаются Posen (1970), который приводит некоторые предположения, принимаемые при расчетах, использующих измерения активностей ферментов в клинических случаях, таких, как инфаркт миокарда и острый гепатит. Основная трудность заключается в том, что мы никогда пе можем быть уверены в том, когда именно началось или закончилось удаление фермента. Несмотря на это, если аналогичные скорости исчезновения наблюдаются у разных пациентов с острыми состояниями, сопровождающимися существенным увеличением активностей ферментов, результаты, вероятно, приближаются к истинным скоростям. Так, пациент, получивший избыточную дозу глутетимида, имел повышенный уровень сывороточной креатинкиназной активности, причем пик активности, превышающий верхнюю грапицу нормального уровпя в 100 раз, отмечали спустя 6 дней после приема лекарства; активность вернулась к нормальному уровню через 7 дней [Henderson et al, 1970]. Время полураспада сывороточной креатинкиназы у этого пациента было равно 1-2 дням, что очень близко ко времени.
В настоящее время мало что известно о механизмах, с помощью которых ферменты удаляются из кровяного русла. После высвобождения из клеток, в которых ферменты образуются, лабильность ферментного белка, вероятно, обусловлена более сильным разведением.
